Interesant

Structura proteinei și polipeptidelor

Structura proteinei și polipeptidelor


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Există patru niveluri de structură găsite în polipeptide și proteine. Structura primară a unei proteine ​​polipeptidice determină structurile sale secundare, terțiare și cuaternare.

Structura primară

Structura primară a polipeptidelor și proteinelor este secvența aminoacizilor din lanțul polipeptidic cu referire la locațiile oricărei legături disulfură. Structura primară poate fi gândită ca o descriere completă a tuturor legăturilor covalente într-un lanț sau proteină polipeptidică.

Cea mai comună modalitate de a denumi o structură primară este de a scrie secvența de aminoacizi folosind abrevierile standard cu trei litere pentru aminoacizi. De exemplu, glicil-ser-ala este structura primară pentru un polipeptid compus din glicină, glicină, serină și alanină, în acea ordine, de la aminoacidul N-terminal (glicină) până la aminoacidul C-terminal (alanina ).

Structura secundară

Structura secundară este dispunerea sau conformarea ordonată a aminoacizilor în regiunile localizate ale unei polipeptide sau molecule proteice. Lipirea hidrogenului joacă un rol important în stabilizarea acestor tipare. Cele două structuri secundare principale sunt helixul alfa și foaia anti-paralelă. Există și alte conformații periodice, dar cea cu α-helix și foaia plisată β sunt cele mai stabile. Un singur polipeptid sau proteină poate conține mai multe structuri secundare.

Helica α este o spirală dreaptă sau în sensul acelor de ceasornic în care fiecare legătură peptidică se află în trans conformatie si este planara. Gruparea amină a fiecărei legături peptidice rulează în general în sus și paralel cu axa helixului; gruparea carbonilă se orientează în general în jos.

Foaia pliată β este formată din lanțuri polipeptidice extinse cu lanțuri vecine care se extind anti-paralele între ele. Ca și în cazul helixului α, fiecare legătură peptidică este trans și planar. Grupele amină și carbonil ale legăturilor peptidice se îndreaptă unul către celălalt și în același plan, astfel încât legătura cu hidrogenul poate avea loc între lanțurile polipeptidice adiacente.

Helica este stabilizată prin legarea hidrogenului între grupările amină și carbonil ale aceluiași lanț polipeptidic. Foaia plisată este stabilizată prin legături de hidrogen între grupările amine ale unei lanțuri și grupările carbonil ale unei lanțuri adiacente.

Structura terțiară

Structura terțiară a unui polipeptid sau a unei proteine ​​este aranjamentul tridimensional al atomilor dintr-un singur lanț polipeptidic. Pentru un polipeptid format dintr-un singur model de pliere conformațional (de exemplu, numai o helix alfa), structura secundară și terțiară pot fi una și aceeași. De asemenea, pentru o proteină compusă dintr-o singură moleculă polipeptidică, structura terțiară este cel mai înalt nivel de structură atins.

Structura terțiară este menținută în mare parte de legăturile disulfură. Legăturile disulfură se formează între catenele laterale ale cisteinei prin oxidarea a două grupări tiol (SH) pentru a forma o legătură disulfură (S-S), numită uneori și punte disulfură.

Structura cuaternară

Structura cuaternară este utilizată pentru a descrie proteinele compuse din mai multe subunități (multiple molecule polipeptidice, fiecare numită „monomer”). Majoritatea proteinelor cu o greutate moleculară mai mare de 50.000 constă din doi sau mai mulți monomeri legați necovalent. Dispunerea monomerilor în proteina tridimensională este structura cuaternară. Cel mai frecvent exemplu folosit pentru ilustrarea structurii cuaternare este proteina de hemoglobină. Structura cuaternară a hemoglobinei este pachetul subunităților sale monomerice. Hemoglobina este compusă din patru monomeri. Există două catene α, fiecare cu 141 aminoacizi, și două lanțuri β, fiecare cu 146 de aminoacizi. Deoarece există două subunități diferite, hemoglobina prezintă o structură heteroquaternară. Dacă toți monomerii dintr-o proteină sunt identici, există o structură homoquaternară.

Interacțiunea hidrofobă este principala forță de stabilizare a subunităților din structura cuaternară. Când un singur monomer se pliază într-o formă tridimensională pentru a-și expune lanțurile laterale polare într-un mediu apos și pentru a-și proteja lanțurile laterale nepolare, mai există unele secțiuni hidrofobe pe suprafața expusă. Doi sau mai mulți monomeri se vor asambla astfel încât secțiunile lor hidrofobe expuse să fie în contact.

Mai multe informatii

Vrei mai multe informații despre aminoacizi și proteine? Iată câteva resurse online suplimentare despre aminoacizi și chiralitatea aminoacizilor. În plus față de textele de chimie generală, informații despre structura proteinelor pot fi găsite în texte pentru biochimie, chimie organică, biologie generală, genetică și biologie moleculară. Textele de biologie includ, de obicei, informații despre procesele de transcriere și traducere, prin care codul genetic al unui organism este utilizat pentru a produce proteine.


Priveste filmarea: How to Calculate Peptide Charge and Isoelectric Point MCAT Trick (Mai 2022).